Protein: yapısı ve işlevi. Proteinlerin özellikleri

Bilindiği gibi, proteinler - gezegenimizdeki yaşamın kökeni temeli. Oparin-Haldane teorisine göre peptidlerin moleküllerden oluşan, koaservat damla oldu, bu canlıların kökeni temeli haline gelmiştir. bitkiler, hayvanlar, mikroorganizmalar, mantarlar, virüsler: biyokütle herhangi bir üyesi iç yapısının analizi bu maddeler her şeyin olduğunu gösteriyor, çünkü bu şüphe yoktur. Ve onlar doğa ve makromoleküler çok çeşitlidir.

Bu dört yapıların isimleri, bunlar eşanlamlı şunlardır:

• proteinler;
• proteinler;
• polipeptidler;
• peptidler.

protein molekülleri

Sayıları gerçekten haddi hesabı yoktur. Bu durumda, protein moleküllerinin her iki ana gruba ayrılabilir:

• Basit - Yalnızca peptid bağları ile birleştirilen amino asit sekansları,;
• Karmaşık - yapısı ve bir proteinin yapısı, ek proteolitik (prostetik) grupları olarak da adlandırılan yardımcı faktörler ile karakterize edilir.

Bu durumda, kompleks moleküller de kendi sınıflandırma var.

Derecelendirme kompleks peptidleri

1. Glikoproteinler - yakından protein ve karbonhidrat bileşikleri ilişkilidir. molekülün yapısı prostetik gruplar mukopolisakaritler dokuma.
2. Lipoproteinler - protein ve lipid karmaşık bir bileşik.
3. Metalloprotein - bir protez grubu gibi metal iyonları (demir, manganez, bakır ve diğerleri) 'dir.
4. Nükleoproteinler - Geri Bildirim proteini ve nükleik asitler (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - protein konformasyon ve tortu, fosforik asit.
6. Chromoproteids - çok metalloprotein benzer, ancak protez grubunun bir parçası olan bir eleman renkli bir kompleks (kırmızı - Hemoglobin, yeşil - klorofil, ve benzeri).

Her bir grup bir yapı ele ve proteinlerin özellikleri farklıdır. yaptıkları ve molekül tipine bağlı olarak değişir çalışır.

proteinlerin kimyasal yapısı

Peptid adı verilen özel bağlar birbirine amino asit kalıntısı uzun, büyük zincirli - Bu bakış açısı proteinlerinden. taraftan yapılar asitler dalı yola - radikalleri. molekülün Bu yapı XXI yüzyılın başlarında E. Fischer tarafından keşfedilmiştir.

Daha sonra, proteinler, proteinlerin yapısı ve işlevi daha ayrıntılı olarak incelenmiştir. Bu amino asitler, peptit yapısı, 20 bir toplam oluşturan ortaya çıktı, fakat bu şekilde farklı şekillerde kombine edilebilir. Bu nedenle polipeptit yapıların çeşitliliği. Ayrıca, yaşam ve işlevlerinin yerine getirilmesi sürecinde proteinlerin kimyasal dönüşümler bir dizi tabi edebiliyoruz. Sonuç olarak, onlar yapısını değiştirmek ve bağlantı oldukça yeni bir türü yoktur.

peptid bağı kırmak için, yani zincirlerinin protein yapısını bozan çok sıkı şartlar (yüksek sıcaklıklar, asit ya da alkali katalizör) seçilmelidir. Bu durum, yüksek mukavemetli olan kovalent bağların peptid grubuna, yani molekül içinde.

Laboratuarda protein yapısının saptanması biüret reaksiyonu kullanılarak gerçekleştirilmektedir - polipeptit üzerindeki etki taze çökeltilmiş hidroksit, bakır (II). peptid grubu ve bakır iyonlarının kompleks parlak mor bir renk sağlar.

Proteinlerin yapısının kendine has özellikleri vardır, her biri dört temel yapısal organizasyon vardır.

kuruluşun Seviyeleri: birincil yapısı

kalıntılar, ko-enzimlerin amino asit kalıntılarının bir dizisini ya da onlar olmadan -, peptid, yukarıda belirtildiği gibi. Yani doğal molekülü, birincil yapısı diyoruz, tabii ki peptit bağları ve başka hiçbir katıldı gerçek amino asittir. Yani, polipeptid lineer yapısıdır. Bu tür proteinlerin bu özel yapısında - bu asitlerin kombinasyonunun protein molekülünün fonksiyonlarının performansı için çok önemlidir. Bu özellikler sayesinde peptid tespit etmek değil, aynı zamanda henüz keşfedilmemiş gibi özellikleri ve tamamen yeni rolünü tahmin etmek sadece mümkün değil. insülin, pepsin, kimotripsin ve diğerleri -, doğal birincil yapısına sahip olan peptidler, örnekler.

ikincil konformasyon

Yapısı ve Bu kategorideki proteinlerin özellikleri bir ölçüde değişir. Primer katı hidroliz, sıcaklık ve diğer koşullara maruz kaldığında bu tür bir yapı doğasına başlangıçta oluşturulabilir veya yapılabilir.

Bu konformasyonu üç çeşidi vardır:

1. Düzgün, düzenli, stereo-bobinler çekirdek bağlantı ekseni etrafında bükülmüş amino asit kalıntılarından inşa edilmiştir. Sadece bir arada tutulan hidrojen bağları ile oksijen, bir peptidin grubu ve diğer hidrojen arasında meydana gelen. Ki burada yapının, döner eşit her 4 seviyesine tekrar gerçeğine doğrudur. Bu tür bir yapı solak ve pravozakruchennoy ikisi de olabilir. Ancak en çok bilinen proteinler izomer baskın olmaktadır dekstrorotatori. Bu konformasyon alfa-yapıları olarak adlandırılır.
2. şu tip proteinin, bileşim ve yapı olup, burada yeterince büyük bir mesafe hidrojen bağları çıkarıldı arasında büyük ölçüde molekülün geri kalanına bir tarafında yan duran tarafı arasında oluşturulan değildir ve bu bir öncekinin farklıdır. Bu nedenle, tüm yapı daha engebeli, dolambaçlı yılan polipeptit zincirlerini olur. Protein olmalıdır bir özelliği yoktur. dalları amino asitlerinin yapısı, örneğin, glisin ya da alanin bu kadar kısa olmalıdır. İkincil konformasyon Bu tür genel yapısının oluşumu durumunda birbirine yapışma özellikleri için beta yaprak olarak adlandırılır.
3. biyoloji üçüncü tip protein yapısına ait olan kompleks raznorazbrosannye, düzensiz fragmanları bir stereodüzenlilik sahip olan ve dış koşullarının etkisi altında yapısını değiştirmek mümkün belirtmektedir.

doğal olarak ikincil bir yapıya sahip olan proteinlerin örnekleri, ortaya değildir.

Yüksek öğretim

Bu isim "kürecik" sahip oldukça karmaşık üç boyutlu yapısıdır. bir protein nedir? bunun yapısı, ikincil yapısına göre, fakat gruplar atomları arasındaki etkileşimlerin yeni tip ilave edildi ve tüm molekül gibi, bu yüzden hidrofilik gruplar küreciklerin ve hidrofobik yönlendirilmiş ve gerçeğini yönlendirilir kıvrımlar - out.

Bu su koloidal çözeltiler içinde protein molekülünün yükü açıklar. etkileşim türleri nelerdir bulunması halinde?

1. Hidrojen bağları - ikincil yapı ile aynı parçalar arasında değişmeden kalır.
2. Hidrofobik (hidrofilik) etkileşim - Su polipeptid içinde çözüldüğünde ortaya çıkar.
3. İyonik çekim - raznozaryazhennymi amino asit kalıntıları (radikal) grupları arasında oluşmuş.
4. Kovalent etkileşimi - sisteyin molekülüne, daha doğrusu, kuyrukları - özel bir asidik siteleri arasında oluşturulabilir.

Böylece, bileşim, ve bir üçüncül yapıya sahip olan proteinlerin yapı olarak tanımlanabilir bir globülleri polipeptid zincirinden, tutma nedeniyle kimyasal etkileşimler çeşitli için şeklini stabilize içerisine yerleştirilmiştir. Bu tür peptidler için örnekler: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, ipek fibroin, ve diğerleri.

kuaterner yapı

Bu proteinleri oluşturmak küreciklerin, en zor biridir. Böyle bir plan proteinlerinin yapı ve işlevi çok yönlü ve özeldir.

Bu konformasyon nedir? Bu birbirinden bağımsız olarak oluşturulmaktadır, büyük ve küçük polipeptit zincirinin, bir kaç (bazen onlarca) 'dir. Ama sonra, bu peptidlerin üçüncül yapı için kabul var aynı etkileşimler nedeniyle bükülmüş ve iç içedir. Bu nedenle, metal atomları ve lipid grupları ve karbonhidrat ihtiva edebilir karmaşık uyumlu kürecikler elde edilmiştir. DNA polimeraz, tütün virüsü zarf proteini, hemoglobin ve diğerleri: Bu proteinlerin örnekleri arasında.

konuştuğumuz tüm peptid yapıları kromatografisi, santrifüj, elektron ve optik mikroskopi ve yüksek bilgisayar teknolojilerini kullanarak mevcut olanaklara dayalı, laboratuvarda kimlik kendi yöntemleri vardır.

fonksiyonlar

Proteinlerin yapısı ve fonksiyonu birbiriyle yakından ilişkilidir. Yani her peptit eşsiz ve özel olan bir rol oynar vardır. canlı hücrede gerçekleştirebilir olanlar, birkaç önemli işlemler vardır. Ama canlıların bedenlerinde protein moleküllerinin temel işlevlerini ifade etmek olarak özetlenebilir:

1. trafik sağlama. Hücreli organizmalar veya organeller veya belli tipte hücreler hareketi, kesikler, hareketlerin yeteneğine sahiptir. sil, kamçı, sitoplazmik membran: Bu protein, motor tertibatının kendi yapısının bir bölümünü oluşturan, temin edilmektedir. Biz hücrelerin yer değiştirmesi için yetersizlik konuşursak, proteinler, azaltma (miyozin kası) katkıda bulunabilir.
2. Beslenme veya yedek işlevi. Bundan başka, dolgu eksik besin için oositler, embriyolar ve bitki tohumlarında protein molekülünün bir birikimidir. peptidlerin bölünmesi üzerine, canlı organizmaların normal gelişimi için gerekli olan amino asitler ve biyolojik olarak aktif maddeler üretir.
3. enerji fonksiyonu. Yanı sıra, karbonhidratlardan gövde üretmek ve proteinler için zorlar. yaşam süreçlerini harcanmaktadır adenozin trifosfat (ATP), şeklinde 17.6 kJ yararlı enerji serbest peptidin 1 g çürüme olarak.
4. Sinyal ve düzenleyici fonksiyonu. Bu son gelen sisteme ve benzeri onlardan yetkililere dikkatli süregelen süreçlerin izlenmesi ve dokuya hücreden sinyallerin iletimini, gerçekleştirmekten ibarettir. Tipik bir örnek kesinlikle kan şekeri sayısını kaydeder olan insülindir.
5. Reseptör fonksiyonu. Bu zarın bir tarafı ile, peptidin konformasyonunu değiştirme ve yeniden diğer ucunu çekici ile elde edilir. Bu durumda ve zaman sinyal iletim ve bilgi gereklidir. Bu proteinlerin çoğu hücrelerin sitoplazmik zarında ve malzeme, aradan geçen tüm üzerinde sıkı bir kontrol gerçekleştirmek edilir. Ayrıca çevrede kimyasal ve fiziksel değişikliklere karşı uyarır.
6. Peptidlerin Taşıma fonksiyonu. O yürütülen proteinleri ve taşıyıcı proteinler beslemeleri edilir. Onların görevi açıktır - yüksek parçaların düşük bir konsantrasyonu ile sitelerine arzu molekülleri taşınması. Tipik bir örnek, organ ve protein hemoglobin dokulardan oksijen ve karbon dioksit taşınmasıdır. Ayrıca hücre içine zar içinden düşük bir moleküler ağırlığa sahip bileşiklerin, elde ettik.
7. Yapı fonksiyonu. protein gerçekleştiren olanların en önemlilerinden biri. hücre ve organellerinin yapısı peptidler temin edilmiştir. Bunlar çerçeve şekil ve yapı tanımlamak için benzerdir. Buna ek olarak, onlar da bunu destekleyecek ve gerekirse değiştirin. Bu nedenle, diyette bütün canlı organizmalar temel proteinlerin büyüme ve gelişme için. Bu tip peptidler, elastin, tubulin, kollajen, aktin ve diğer keratin içerir.
8. katalitik fonksiyonu. Onun enzimleri performans. Çok ve çeşitli, vücutta bütün kimyasal ve biyokimyasal reaksiyonlar hızlanır. Onların katılımı olmadan, midede sıradan elma iki gün boyunca sadece sindirmek mümkün olacaktır, aynı zamanda eğmek muhtemeldir. katalaz, peroksidaz ve diğer enzimlerin etkisi altında, bu işlem, iki saat içinde gerçekleşir. Genel olarak, bu rolü, protein anabolizmasıyla sayesinde ve katabolizma, yani plastik ve yürütülür enerji metabolizmasını.

koruyucu rolü

proteinler vücudu korumak için tasarlanmıştır hangi tehditlerin çeşitli türleri vardır.

İlk olarak, hareket kimyasal saldırı travmatik reaktifler, gazlar, moleküller, kimyasal maddeler farklı spektrumu. Peptidler zararsız forma dönüştürülmesi ya da sadece nötrleştirme bir kimyasal reaksiyonda onlarla meşgul edebiliyoruz.

İkincisi, yaradan fiziksel tehdit - zamanında fıbrinojene protein yaralanma yerinde fibrin dönüştü değilse, kan kesilmek değildir ve dolayısıyla tıkanıklık meydana gelecektir. Sonra, tam tersine, bu plazmin peptid yetenekli emdi pıhtı ihtiyacı vardır ve geminin açıklığını geri yükleyin.

Üçüncüsü, dokunulmazlık tehdidi. Yapı ve bağışıklık savunmasını oluşturan proteinlerin değeri, son derece önemlidir. Antikorlar, immunoglobulinler, interferonlar - lenfatik ve bağışıklık sistemlerinin tüm önemli ve anlamlı unsurlardır. Herhangi bir yabancı maddeler, zararlı molekülü, ölü hücreleri ya da bütün yapısının bir parçası peptit bileşiği ile hemen bir araştırmaya tabi tutulur. Bir kişinin sahip olabilirler yüzden ilaçların yardımıyla enfeksiyonu ve basit virüslerden kendilerini korumak için her gün olmadan vardır.

fiziksel özellikler

Protein hücrelerin yapısı çok özel ve işlevine bağlıdır. Ancak peptidlerin fiziksel özellikleri benzerdir ve aşağıdaki özelliklere indirgenebilir.

1. Ağırlık molekülleri - 1000000 Dalton.
2. Sulu bir eriyik içinde oluşturulması kolloidal bir sistem. yapı elde eder sahip ortamın asitliği bağlı olarak var değişir ücret.
3. sert koşullar (radyasyon, asit veya alkali, sıcaklık, vs.) maruz kaldığında başka seviyeleri konformasyonları, yani denatüre etmek için hareket edebilirler. geri dönüşü olmayan vakalarının% 90 süreci. Bununla birlikte, bir ters kayma vardır - renatürasyon.

peptidlerin fiziksel özelliklerinin bu temel özellikleri.