Protein moleküllerinin ya da protein yapısının yapısal organizasyonu seviyeleri

protein molekülünün yapısı 200 yıldır çalışılmaktadır. O birçok proteinler ile tanınır. Bazıları sentez edilmiştir (örneğin, insülin, RNaz). amino asitlerinden oluşan protein moleküllerinin bazik yapısal ve işlevsel birim. Ayrıca, karboksil ve amino grupları ve proteinlerin özelliklerinin belirlenmesi için diğer fonksiyonel grupları içerir. Bu tür gruplar yan dallarının protein molekülünün yerleştirilmiş içerir: aspartik asit veya glutamik asit, lizin veya hidroksilizin arginin guanidin grubu amino grubunun karboksi grubu, histidin, imidazol grubu, serin ve treonin hidroksil grubu, tirosinin bir fenol grubu, sistein sülfhidril grubu, sistin disülfid grubu, metionin tiyoeter grubu, fenilalanin benzelnoe çekirdek, diğer amino asitlerin alifatik zincirleri.

protein moleküllerinin yapısal organizasyonu dört düzeyi vardır.

proteinin birincil yapısı. Protein molekülü içinde amino asitler, bu şekilde birinci bir yapı oluşturan, peptid bağları ile birleştirilir. Bu amino asitler, bunların sayısının niteliksel bileşim bileşikler arasındaki sırasına bağlıdır. proteinin birincil yapısı genellikle Sanger belirlenir. test proteini, böylece oluşturan bir çözelti ditroftorbenzola (DNP) ile muamele edilir dinitrofenil-protein (protein DNP). Daha sonra, DNP-hidrolize protein, artık madde bir protein molekülü ve DNP-amino asidi oluşturulabilir. DNP-amino asit bu karışıma ve ölçülebilir hidroliz geri kazanılır. hidroliz ürünleri asit ve dinitrobenzen olan amino. protein molekülünün kalan sürece tüm molekül, amino asitler içerisine aşağı kırılmaz olarak DNP yeni bölümleri ile reaksiyona girer. amino asitlerin niceliksel göre münferit devre proteinin primer yapısını oluşturan. proteinler, insülin, miyoglobin, hemoglobin, glukagon ve diğerleri) bilinen primer yapısı.

Edman protein yöntemiyle fenil izotiyosiyanat ile işlenir. Bazen proteolitik enzimler kullanılarak - vs. tripsin, pepsin, kimotripsin, peptidaz,

proteinin ikincil yapı. Amerikalı bilim adamları, X-ışını analizi kullanılarak protein polipeptid halkaları genellikle alfa-helis ve bazen de p yapılar biçiminde mevcut olduğunu bulduk.

Alfa-heliks ile karşılaştırıldığında , bir döner merdiven, amino asit kalıntılarının derece işlevini yerine getirirler. moleküller olarak fibriler proteinler (ipek fibroin) polipeptit zinciri hemen hemen tamamen (beta-yapısı) gerilir ve hidrojen bağları ile stabilize edilmiş küre şeklinde düzenlenmiş.

Alfa-heliks sahip olan sentetik polipeptidler (dederon, naylon), kendiliğinden meydana getirilebilir bir molekül ağırlığına Evet. 10 ila 20 bin. molekül protein (insülin, hemoglobin, RNaz) peptit zincirinin alfa helis konfigürasyonunu keser, ve başka tip sarmal yapı oluşturulmaktadır belirli bölümlerinde de.

proteinin tersiyer yapısı. protein molekülünün polipeptid zincirinin spiral bölümler tertier (üç boyutlu) yapısını, şeklini ve protein molekülünün hacmi şeklini belirler farklı ilişkiler içindedir. Otomatik ve tersiyer yapısı nedeniyle solvent moleküllerinin amino asit kalıntıları ile bir etkileşime meydana geldiğine inanılmaktadır. Bu nedenle, hidrofobik bir protein molekülüne "çekilmiş" kökleri, bunların kuru bölge oluşturan ve hidrofilik gruplar enerjik olarak uygun onaylar molekülün oluşumuna yol açar çözücü doğru yönlendirilmiştir. Bu işlem, molekül içi bağların oluşumu eşlik eder. RNAse, hemoglobin, tavuk yumurtası lizozim için transkripsiyonu protein molekülünün tertier yapısına sahiptir.

protein kuaterner yapı. protein molekülünün Bu tip bir yapı, tek bir molekül halinde dahilinde çeşitli alt birimlerin bağlantının bir sonucu olarak ortaya çıkar. Her alt-birimi, bir birincil, ikincil ve üçüncül yapısı vardır.