Proteinin birincil yapısı

Protein yapısı dört seçenekten biri ile temsil edilebilir. Her seçenek kendine has özellikleri vardır. Bu durumda, bir dördüncü derece, ve üçlü, ikincil ve birincil vardır proteinin yapısını.

Bu listede son seviye amino asitlerin lineer bir polipeptid zincirini temsil etmektedir. Amino asitler, peptid bağları ile bir araya getirilebilir. Bir proteinin birincil yapısı moleküllerinin organizasyonun en basit seviyesidir. bir amino asidin alfa-amino grubu ve başka bir molekülün alfa-karboksil grubu arasında kovalent peptid bağları ile yüksek bir stabilite sağlar.

hücrelerdeki peptid bağlarının oluşumu birinci karboksil grubu aktive edilir. Bağlantı kurulduktan sonra, bir amino grubu ile. Yaklaşık aynı laboratuar polipeptid sentezi gerçekleştirilmiştir.

polipeptit zincirinin bir tekrar birimi olan peptit bağı, bir dizi özellik vardır. Bu özelliklerin etkisi altında sadece proteinin primer yapısı oluşturmamaktadır. Onlar polipeptit zincirinin hem yüksek örgütsel düzeylerde etkiler. ikame trans-N-Cı-bağlantıları ile ilgili olarak aynı düzlemde (aynı düzlemde peptid grubuna dahil olan tüm atomların yeteneği) izole temel ayırt edici özellikleri arasında, tesis 2 rezonans formlarda mevcuttur. Peptit bağının özel özellikleri de hidrojen bağları oluşturma yeteneğini içerir. grubun her bir peptidin (peptid de dahil olmak üzere), diğer gruplar ile iki hidrojen bağları ile oluşturulabilir, burada. Ancak istisnalar da vardır. Bu hidroksiprolin ya da prolinin amino grupları ile peptid grupları içerir. Sadece bir oluşturabilen hidrojen bağı. Bu protein, ikincil yapısının oluşumunu etkiler. Bu nedenle, hidroksiprolin ya da prolin olan kısım, peptit zinciri, (genellikle) tutmak olan bir ikinci hidrojen bağı olduğu gerçeğine kolayca bükülür.

adı bunların dahil olan amino asit peptidi adları oluşturulur. böylece dört, - üç, tetrapeptit - Dipeptit iki amino asit tripeptid verir. herhangi bir uzunlukta her polipeptit zinciri (ya da peptid) bir serbest karboksil grubu vardır ki burada serbest bir amino grubu ve C-terminal amino asit içerir, bu N-terminal amino asit vardır.

Proteinlerin Özellikleri.

Bu bileşiklerin çalışmada, bilim adamları çeşitli konularda ilgilenen. Araştırmacılar temel olarak protein moleküllerinin şekli ve ağırlığı, boyut bulmak tespit etmeye yönelik idi. Oldukça zor olduğunu belirtmek gerekir. Zorluk belirlenmesi ki , göreceli moleküler ağırlığı arttırmak için kaynama sıcaklığına (diğer maddelerin yapıldığı gibi), protein çözeltisine bağlı protein çözeltileri kaynatın gerçeğine, imkansızdır. donma sıcaklığının düşürülmesinden uygun olarak göstergenin bir tanımı tutarlı. Buna ek olarak, saf formda proteinler şimdiye kadar bulunan. Bununla birlikte, gelişmiş yöntemler yardımıyla, bu tespit edilmiştir , moleküler ağırlığı 14 ila 45 bin veya daha fazla arasında değişir.

Bileşiklerin bir diğer önemli özelliği, fraksiyonel tuzlama çıktı. Bu işlem, farklı konsantrasyonlarda tuz çözeltileri eklenmesinden sonra çözeltiden proteinlerin izolasyondur.

Bir diğer önemli özellik is denatürasyon. Bu işlem, ağır metaller ile proteinlerin çökmesi gerçekleşir. Denatürasyon doğal özelliklerinin kaybıdır. Bu işlem, pol peptid zincirini kırma ek olarak, farklı molekül dönüştürülmesini içerir. Diğer bir deyişle, protein denatürasyonu birincil yapısı değişmeden kalır.