FormasyonBilim

Enzimin aktif: yapısı, özellikleri. Kim enzimin aktif siteyi keşfetti? Ne enzimin aktif bölgesi denir?

Hepimiz enzimlerin duymuş, ama her birimiz iyice bu maddeler düzenlenmiştir tam olarak nasıl bilir ve onlar niçin ihtiyaç vardır olası değildir. Bu makalede, bir yapı ve anlamaya yardımcı olacaktır enzimler fonksiyonlarını genel olarak (enzimler), ve özel olarak aktif merkezler.

Geçmiş araştırması

1833 yılında Fransız kimyager Anselme Payen belirlemek ve enzim amilaz özelliklerini tarif eder.

Birkaç yıl sonra, Louis Pasteur, alkol içeren maya içine şekerlerin dönüşümünü inceleyerek bu süreç mayayı oluşturan kimyasalların kaynaklandığını ileri sürdü.

XIX yüzyıl fizyolog sonunda Villi Kyune ilk dönem "enzim" ortaya attı.

1897 Alman Eduard Buchner tanımlanır ve zymase tarif - etanol reaksiyon içine sükroz dönüşümünü katalize eden enzimin, kompleksi. Doğada maya büyük miktarda zymase.

enzimin aktif bölgesine açıldığında ve kimin bilinmemektedir. Bu keşif Nobel ödüllü kimyacı Edaurdu Buchner Amerikalı biyolog James Sumner ve enzimatik kataliz çalışmanın üzerinde çalıştı diğer tanınmış bilim adamları ile yatırılmaktadır.

enzimler hakkında genel bilgiler

enzimleri hatırlayın - kimyasal reaksiyonların organizmalar katalizörleri canlı işlevleri yerine proteinin doğada maddeleridir. Enzim, doğrudan doğruya bunun içinde yer almayan bölümler, reaksiyonun akışı enzimin aktif merkezi, yer alır.

İşte enzimlerin özelliklerinden bazıları şunlardır:

1) Verim. yeterli katalizör küçük bir miktarı, 10 6 kez kimyasal reaksiyonu hızlandırmak için.

2) Özelliği. Bir enzim hücre içindeki herhangi reaksiyonun genel katalizör değildir. enzim etkisi özgünlüğünü ifade için: her bir enzim alt-tabakalar ile, sadece bir veya birkaç benzer reaksiyonlar (reaktan besleme) katalize eder ancak aynı yapıda başka kimyasal reaktif maddeler, enzim yararsız olabilir. Uygun substratlar ve reaksiyonun bir ivmelenme ile etkileşim enzimin aktif merkez içerir.

3) Temizle etkinlik. hücrede enzim aktivitesi sabit olarak düşük yüksek değişiyor.

hücrede belirli enzimlerin 4) konsantre sabit değildir ve dış koşullara bağlı olarak değişebilir. Biyolojide Bu gibi enzimler indüklenebilir olarak adlandırılan.

enzimlerin sınıflandırılması

kendi yapısında, enzimler, basit ve karmaşık ayrılabilir. Basit özel olarak amino asit artıklarının oluşur maddelerin kompleks protein olmayan bir gruptur. Karmaşık denilen koenzimler.

enzimin tipine göre katalize reaksiyonlar ayrılır:

1) Oksidoredüktazlar () redoks reaksiyonlarını katalizleyen.

2) Transferazlar (atomlu ayrı grup) transfer edilir.

3) Liyazlar (yarılma kimyasal bağları).

4) Lipaz (nedeniyle ATP enerji reaksiyonlarda bağlantı formu) geçirilir.

5) izomer (reaksiyonları uchuvstvuyut ara dönüşüm) izomerazlar.

6) Hidrolazlar () bağları ile sindirme ile kimyasal reaksiyonları katalize eder.

Yapı enzimi

Enzim - Esas olarak amino oluşan asit kalıntıları olan kompleks, üç-boyutlu yapı,. Protein olmayan nitelikte bir bileşen, amino asit tortuları ile bağlantılı - aynı zamanda, bir protez grubu vardır.

Enzimler - karmaşık sistemlerde birleştirilebilir esas proteinlerdir. Diğer proteinli maddelerin gibi enzimler sıcaklığı artırarak ya da kimyasal maddelere maruz ile denatüre edilir. Denatürasyon esnasında tertier enzim yapısı ve enzimlerin aktif merkezinin böylece özellikleri değişir. Bunun bir sonucu olarak, enzim aktivitesi önemli ölçüde azalır.

Katalizli alt-tabaka, genellikle enzim kendisinden çok daha küçüktür. En kolay enzim altmış amino asit kalıntısından oluşmaktadır ve aktif merkez - iki.

kofaktör - Enzimler katalizör bölgesinin amino temsil asitler, ve organik bir prostetik grup, ya da (daha çok) inorganik kökenli vardır.

Aktif sitenin kavramı

Sadece enzimin küçük bir kısmı, doğrudan kimyasal olarak reaksiyona. enzimin bu bölümü aktif siteyi aradım. enzimin aktif - bir lipit, bir veya birkaç amino asit kalıntıları ya da protez grubu, bir alt-tabaka olarak bağlanan ve reaksiyonu katalize eder. yüklü aromatik yüksüz, polar polar olmayan - aktif sitesinin amino asit tortuları, herhangi bir amino asitlere ait olabilir.

Aktif enzim merkezi (bu yağ, amino asitler, ve maddeler ile reaksiyona girebilen başka maddeler) - enzim en önemli parçası, bu maddeler olmadan yararsız olacaktır.

Tipik olarak enzim molekülü bir ya da daha fazla benzer reaktifler ile bağlanma, sadece bir aktif bölgeye sahiptir. Aktif merkezi amino asit kalıntıları, bir enzim-substrat kompleksinin oluşturulması, hidrojen, hidrofobik ya da kovalent bağlar oluşturulur.

Aktif merkezi yapısı

enzimler, basit ve karmaşık aktif bölgesinde bir cep ya da yuvadır. enzimin üçüncül yapısında bir değişiklik aktif sitesi değiştirebilir çünkü enzimin aktif merkez Bu yapı, geometrik ve elektrostatik olarak alt-tabaka uygun olmalıdır.

Bağlanma ve katalitik merkez - enzimin aktif merkez alanları. Açıktır ki, bağlama sahası "kontrol" alt-tabaka uyumluluğu ve bununla ilişkili olan ve katalitik merkezine doğrudan reaksiyonda yer almaktadır.

substratın aktif merkezinin bağlanması

Belirli bir reaktif ile ilişkili enzimin aktif, çeşitli teoriler önerilmiştir açıklamak amacıyla. Bunlardan en popüler - Fisher'in teorisi, bu "kilit ve anahtar" teorisidir. Fisher ideal fiziksel ve kimyasal özellikleri, her alt-tabaka için uygun bir enzim olduğuna işaret etmektedir. herhangi bir değişiklik oluşturulmasından sonra enzim-substrat kompleksi oluşmaz.

Bir başka Amerikalı bilim adamı - Daniel Koshland - enzimin aktif bölgesi sürece belirli bir malzeme sığmayan gibi şekil değiştirirler ki teorinin Fisher varsayımını ekledi.

Enzimatik reaksiyon kinetiği

Enzim kinetik - Özellikler enzimatik reaksiyon biyokimya özel sektörü okuyor. enzimler ve alt tabakalar, hücre içinde sıcaklığına, reaksiyon hızının bağımlılığı ve ortamın fiziksel ve kimyasal parametrelere bağlı enzimlerin aktif özellikleri farklı konsantrasyonları ile reaksiyonlar bu özel bilim çalışmaları.

Enzim kinetiği bu reaksiyon hızı, aktivasyon enerjisi, aktivasyon bariyer, moleküler aktivitesi, spesifik aktivite ve diğerleri gibi kavramlar çalışır. Bu kavramlar, bazı düşünün.

biyolojik bir reaksiyon olduğunu, gerekli reaktifler biraz enerji transfer etmek. Bu enerji aktivasyon enerjisi olarak adlandırılır.

reaktanlara enzimin eklenmesi azaltmak için aktivasyon enerjisi. aktivasyon enerjisi çok yüksek olduğu için bazı maddeler, enzimler katılımı olmadan tepkimeye girer. Reaksiyon denge enzimin eklenmesi ile dışına çıkmaz.

Reaksiyon oranı, - reaksiyon ürününün miktarı ortaya veya birim zamanda yok.

alt-tabaka konsantrasyonudur boyutsuz fiziksel miktarına, reaksiyon hızının Bağımlılığı karakterize - Michaelis sabiti.

Moleküler Aktivite - zaman birimi başına enzimin molekülü dönüştürülür substrat molekülleri sayısı.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 tr.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.